Zubní sklovina je nejtvrdší tkáň v těle obratlovců. Z 98 % je tvořena minerálem hydroxylapatitem uspořádaným do podoby tzv. prizmat obklopených aprizmatickou hmotou. Sklovina vzniká procesem biominaralizace jako sekreční produkt buněk ameloblastů. Tyto speciální buňky produkují během amelogeneze velké množství proteinů, mezi které patří především amelogenin, ameloblastin, enamelin, tuftelin a mnohé další. Tyto proteiny poté slouží jako nosiče pro hydroxylapatitové krystaly a jsou nezbytné pro jejich další vznik, růst a formaci. Kromě toho mají i další biologicky významné funkce. Cílem této práce bylo připravit ameloblastin divokého typu a jeho mutant postrádající část kódovanou exonem 5 v expresním systému E. coli a optimalizovat jejich purifikační protokol. Dalším cílem pak bylo otestovat, zdali mají tyto proteiny antimikrobiální vlastnosti.
