Production of intrinsically unstructured proteins involved in formation of enamel matrix
Diplomová práceOmezený přístupDatum publikování
2016
Autoři
Vedoucí práce
Oponent
Název časopisu
Název svazku
Vydavatel
Univerzita Pardubice
Abstrakt
Zubní sklovina je nejtvrdší tkáň v těle obratlovců. Z 98 % je tvořena minerálem hydroxylapatitem uspořádaným do podoby tzv. prizmat obklopených aprizmatickou hmotou. Sklovina vzniká procesem biominaralizace jako sekreční produkt buněk ameloblastů. Tyto speciální buňky produkují během amelogeneze velké množství proteinů, mezi které patří především amelogenin, ameloblastin, enamelin, tuftelin a mnohé další. Tyto proteiny poté slouží jako nosiče pro hydroxylapatitové krystaly a jsou nezbytné pro jejich další vznik, růst a formaci. Kromě toho mají i další biologicky významné funkce. Cílem této práce bylo připravit ameloblastin divokého typu a jeho mutant postrádající část kódovanou exonem 5 v expresním systému E. coli a optimalizovat jejich purifikační protokol. Dalším cílem pak bylo otestovat, zdali mají tyto proteiny antimikrobiální vlastnosti.
Rozsah stran
77 s.
ISSN
Trvalý odkaz na tento záznam
Projekt
Zdrojový dokument
Vydavatelská verze
Přístup k e-verzi
Práce není přístupná
Název akce
ISBN
Studijní obor
Bioanalytik
Studijní program
Speciální chemicko-biologické obory
Signatura tištěné verze
D34773
Umístění tištěné verze
Univerzitní knihovna (studovna)
Přístup k tištěné verzi
Klíčová slova
zubní sklovina, ameloblastin, rekombinantní proteiny, vnitřně neuspořádané proteiny, tooth enamel, ameloblastin, recombinant proteins, intrinsically unstructured proteins