Imobilizace fosfatázy na magnetické nosiče

Kubošek, Libor

dc.contributor.advisor	Bílková, Zuzana	cze
dc.contributor.author	Kubošek, Libor
dc.date.accessioned	2010-07-03T12:39:42Z
dc.date.available	2010-07-03T12:39:42Z
dc.date.issued	2010
dc.identifier	Univerzitní knihovna (sklad)	cze
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/10195/36443
dc.description.abstract	Diplomová práce byla zaměřena na imobilizaci kyselé fosfatázy z brambor na komerčně dostupné magnetické částice obalené glyoxalem aktivovanou 4% agarózou, jeho následnou charakterizaci a použití k defosforylaci prasečího pepsinu A. Následující vlastnosti imobilizované kyselé fosfatázy byly porovnány s její volnou formou za použití p-nitrofenylfosfátu jako substrátu: pH optimum, vliv kovových iontů, iontové síly a teploty na její aktivitu, Michaelisova konstanta (Km), stabilita v alkalické oblasti pH, a tepelná a skladovací stabilita. Pro imobilizovaný enzym byla dále zjištěna operační stabilita. Dále byla na magnetické částice obalené glyoxalem aktivovanou 4% agarózou imobilizována alkalická fosfatáza z telecí střevní sliznice. Pro volnou a imobilizovanou formu tohoto enzymu bylo stanoveno pH optimum a zjištěna závislost aktivity na přítomnosti Mg2+ a Zn2+ iontů.	cze
dc.format	71 s.	cze
dc.format.extent	1480189 bytes	cze
dc.format.mimetype	application/pdf	cze
dc.language.iso	cze
dc.publisher	Univerzita Pardubice	cze
dc.rights	Práce není přístupná	cze
dc.subject	kyselá fosfatáza z brambor	cze
dc.subject	magnetické částice	cze
dc.subject	imobilizace enzymů	cze
dc.subject	defosforylace	cze
dc.subject	telecí alkalická fosfatáza	cze
dc.subject	potato acid phosphatase	eng
dc.subject	magnetic beads	eng
dc.subject	enzyme immobilization	eng
dc.subject	dephosphorylation	eng
dc.subject	calf alkaline phosphatase	eng
dc.title	Imobilizace fosfatázy na magnetické nosiče	cze
dc.title.alternative	Immobilization of phosphatase to magnetic particles	eng
dc.type	diplomová práce	cze
dc.date.accepted	2010	cze
dc.description.abstract-translated	Presented thesis was focused on the immobilization of potato acid phosphatase to commercially available magnetic glyoxal 4% agarose beads, their characterization and subsequent utilization for the dephosphorylation of porcine pepsin A. The following properties of immobilized and soluble acid phosphatase were compared using p-nitrophenyl phosphate as a substrate: pH optimum, effect of metal ions, ionic strength, and temperature on enzyme activity, Michaelis constant (Km), resistance to alkaline pH, and thermal and storage stability. The operational stability of the immobilized enzyme was also investigated. Alkaline phosphatase from calf intestinal mucosa was immobilized to the same magnetic beads as acid phosphatase .The pH optimum and effect of Mg2+ and Zn2+ ions on activity of both enzyme forms were investigated and compared.	eng
dc.description.department	Katedra biologických a biochemických věd	cze
dc.thesis.degree-discipline	Analýza biologických materiálů	cze
dc.thesis.degree-name	Mgr.	cze
dc.thesis.degree-grantor	Univerzita Pardubice. Fakulta chemicko-technologická	cze
dc.identifier.signature	D21780	cze
dc.identifier.signature	D21780
dc.thesis.degree-program	Speciální chemicko-biologické obory	cze
dc.description.defence	1. Prezentace výsledků diplomové práce 2. Diskuze k posudkům vedoucího a oponenta diplomové práce 3. Diplomant zodpověděl všechny dotazy a připomínky k DP	cze
dc.description.grade	Dokončená práce s úspěšnou obhajobou	cze