Inhibice acetylcholinesterasy synthetickými karbamáty
Diplomová práceOmezený přístupDatum publikování
2010
Autoři
Vedoucí práce
Oponent
Název časopisu
Název svazku
Vydavatel
Univerzita Pardubice
Abstrakt
Byla provedena elektronická literární rešerše novinek z problematiky inhibice cholinesteras. Bylo nalezeno deset zajímavých původních článků z uvedeného oboru, které jsou v práci komentovány. U dvou řad karbamátů byly studovány in vitro rychlost inhibice hydrolýzy ACH katalyzované ACHE z mořského úhoře a schopnost průniku biomembránami. Inhibiční rychlost testovaných inhibitorů byla posuzována podle hodnoty jejich inhibiční rychlostní konstanty k3, stanovené za podmínek: 25°C, pH 8, katalytická aktivita ACHE 0.14 U / ml reakční směsi, iontová síla 0.11 M, doba trvání reakce cca 1 hodina, a to dvěma nezávislými metodami, HPLC a pH-statovou. Z dosažených výsledků plyne, že průběh jimi inhibované hydrolýzy ACH lze za daných podmínek pro všechny testované inhibitory popsat kinetickým modelem kompetitivní inhibice s nevratným inhibičním krokem. Schopnost průniku testovaných karbamátů biomembránami byla posuzována podle hodnot jejich rozdělovacích koeficientů Kr mezi 1-oktanol a vodou. V řadě A bylo testováno 12 karbamátu. Jako nejnadějnější blokátory ACHE v živých organizmech se v této řadě z hlediska rychlosti inhibice a schopnosti průniku biomembránami ukázaly být karbamáty A6, A7 a A12. V řadě B bylo testováno 7 karbamátů. Nejnadějnějšími blokátory ACHE v živých organizmech z této řady se jevily z hlediska rychlosti inhibice a schopnosti průniku biomembránami karbamáty B1 ? A7, B3, B5 a B6.
Rozsah stran
77 s.
ISSN
Trvalý odkaz na tento záznam
Projekt
Zdrojový dokument
Vydavatelská verze
Přístup k e-verzi
Práce není přístupná
Název akce
ISBN
Studijní obor
Analýza biologických materiálů
Studijní program
Speciální chemicko-biologické obory
Signatura tištěné verze
D21810
D21810
D21810
Umístění tištěné verze
Univerzitní knihovna (sklad)
Přístup k tištěné verzi
Klíčová slova
Alzheimerova choroba, cholinesterasy, hydrolýza, inhibice, Alzheimer's disease, Cholinesterases, inhibition, hydrolysis